Den aktive stilling av enzymet: struktur, egenskaper. Hvem oppdaget det aktive området av enzymet? Hva kalles det aktive området av enzymet?

Vi har alle hørt om enzymer, men det er lite sannsynlig at hver av oss grundig vet nøyaktig hvordan disse stoffene er ordnet, og hvorfor de trengs. Denne artikkelen vil hjelpe til å forstå strukturen og funksjonene av enzymer (enzymer) generelt, og deres aktive sentre i særdeleshet.

historie forskning

I 1833, fransk kjemiker Anselme Payen identifisere og beskrive egenskaper av enzymet amylase.

Et par år senere, Louis Pasteur, studere konvertering av sukker til alkohol involverer gjær, antydet at denne prosessen er på grunn av kjemikalier som utgjør gjær.

Ved slutten av det nittende århundre fysiologen villi Kyune først brukte uttrykket "enzym".

Tysk Eduard Buchner i 1897 identifisert og beskrevet zymase - enzym-kompleks som katalyserer omdannelsen av sukrose til etanol reaksjon. I naturen zymase i store mengder i gjær.

Det er ikke kjent når og hvem som har åpnet det aktive området av enzymet. Denne oppdagelsen er kreditert med nobelprisvinner kjemiker Edaurdu Buchner, amerikanske biologen James Sumner og andre kjente forskere som jobbet på studiet av enzymatisk katalyse.

Generell informasjon om enzymer

Husk at enzymer - substanser av proteinnatur, som utfører funksjoner i levende organismer katalysatorer av kjemiske reaksjoner. Enzymet har deler som ikke direkte ta del i den, kan strømmen av reaksjonen gir et aktivt senter av enzymet.

Her er noen av egenskapene til enzymene:

1) Effektivitet. En liten mengde av katalysator som er tilstrekkelig til å påskynde en kjemisk reaksjon i 10 ^seks ganger.

2) Spesifisitet. Ett enzym er ikke universelle katalysator av en hvilken som helst reaksjon i cellen. For enzym uttrykt virkningsspesifisitet: hvert enzym katalyserer kun én eller flere lignende reaksjoner med substrater (reaktanttilførselen), men andre kjemiske reagenser for den samme natur, kan enzymet være ubrukelig. Interaksjon med de passende substrater og den ytterligere akselerasjon av reaksjonen gir et aktivt senter av enzymet.

3) Clear aktivitet. Enzymaktiviteten i cellen er i stadig endring fra lav til høy.

4) Konsentrasjonen av visse enzymer i cellen ikke er konstant og kan variere avhengig av de ytre forhold. Slike enzymer i biologi kalt induserbar.

klassifisering av enzymene

I sin struktur, kan enzymene være inndelt i enkle og komplekse. Enkel bestå utelukkende av aminosyrerester, er komplekse, ikke proteinstoffgruppe. Komplekse kalt koenzymer.

Av type enzym-katalyserte reaksjoner er delt inn i:

1) oksidoreduktaser (katalysere redox-reaksjoner).

2) transferaser (overført til separate grupper av atomer).

3) lyaser (spalter kjemiske bindinger).

4) Lipase (forbindelse form i de reaksjoner på grunn av den energi av ATP).

5) Isomerases (uchuvstvuyut reaksjoner indre omdannelse av isomerer).

6) Hydrolases (katalysere kjemiske reaksjoner ved fordøyelse med bindinger).

struktur enzym

Enzym - en kompleks tredimensjonal struktur, som er sammensatt hovedsakelig aminosyrerester. Det er også en prostetisk gruppe - en del av ikke-proteinnatur, forbundet med aminosyrerestene.

Enzymer - hovedsakelig globulære proteiner, som kan kombineres i komplekse systemer. I likhet med andre proteinholdige stoffer, enzymer er denaturert ved å øke temperaturen eller ved å utsettes for noen kjemikalier. Under denaturering varierer tertiære enzymstruktur og dermed egenskapene til det aktive sentrum av enzymene. Som et resultat av enzymaktiviteten avtar dramatisk.

Katalyserte substrat er vanligvis mye mindre enn selve enzymet. Den enkleste enzym består av seksti aminosyrerester, og dets aktive senter - bare to.

Det er enzymer katalytiske sete aminosyrer som ikke er representert, og en organisk prostetisk gruppe, eller (oftere) uorganisk opprinnelse - kofaktor.

Konseptet av det aktive nettstedet

Bare en liten del av enzymet direkte involvert i kjemiske reaksjoner. Denne delen av enzym kalt det aktive sete. Den aktive stilling av enzymet - et lipid, noen få aminosyrerester eller prostetiske gruppe, som binder seg til et substrat og katalyserer reaksjonen. Aminosyreresiduene av det aktive sete, kan tilhøre enhver aminosyrer - polare, ikke-polare, ladet, aromatisk uladet.

Det aktive enzym sentrum (dette lipid, aminosyrer og andre stoffer som kan reagere med reagensene) - den viktigste delen av enzymet, uten at disse stoffene vil være ubrukelig.

Typisk har enzym-molekylet bare ett aktivt sete, binding med en eller flere av lignende reagenser. Aminosyrerestene i det aktive senteret dannede hydrogen, hydrofobe eller kovalente bindinger under dannelse av et enzym-substrat-kompleks.

Strukturen av det aktive sentrum

Det aktive setet til enzymer, enkel og kompleks er en lomme eller spalte. Denne strukturen av det aktive sentrum av enzymet må være i overensstemmelse geometrisk og elektrostatisk substratet, ettersom en endring i den tertiære struktur av enzymet kan forandre det aktive sete.

Bindende og katalytiske senter - områder av det aktive sentrum av enzymet. Selvfølgelig er det bindende sete "kontroller" underlagets forlikelighet, og forbundet med det, og det katalytiske sentrum er direkte involvert i reaksjonen.

Binding av det aktive senteret av substratet

For å forklare hvordan den aktive stilling av enzymet assosiert med en spesiell reagens, er blitt foreslått flere teorier. Den mest populære av dem - Fisher teori, er det teorien om "lås og nøkkel". Fisher antydet at det er et enzym ideelt egnet til hvert substrat når det gjelder fysikalske og kjemiske egenskaper. Etter dannelsen av eventuelle modifikasjoner ikke forekommer enzym-substrat-kompleks.

En annen amerikansk forsker - Daniel Koshland - lagt Fisher forutsetning av teorien om at det aktive området av enzymet kan endre sin konformasjon så lenge ikke passer et bestemt underlag.

Kinetikken for enzymatiske reaksjoner

Egenskaper enzymatiske reaksjon er studert i biokjemi private sektor - enzymkinetikk. Denne spesielle science studier av reaksjonene med forskjellige konsentrasjoner av enzymer og substrater, avhengigheten av reaksjonshastigheten av temperaturen inne i cellen og egenskapene til det aktive sete av enzymer, avhengig av de fysiske og kjemiske parametre i mediet.

Enzymkinetikken driver begreper som reaksjonshastighet, aktiveringsenergi, aktivering barriere, molekylær aktivitet, spesifikk aktivitet og andre. Betrakt noen av disse konseptene.

At det var en biologisk reaksjon, reagenser som er nødvendige for å overføre litt energi. Denne energien kalles aktiveringsenergi.

Tilsetningen av enzymet til reaktantene for å redusere aktiveringsenergien. Noen stoffer som reagerer på uten deltakelse av enzymer, ettersom aktiveringsenergien er for høy. Reaksjonen likevekt flytter ikke med tilsetning av enzymet.

Reaksjonshastigheten - mengden av reaksjonsproduktet viste seg eller forsvunnet i den tidsenhet.

Avhengigheten av reaksjonshastigheten på substratkonsentrasjon dimensjonsløs fysisk kvantitet som kjennetegner - Michaelis konstant.

Molekylær Aktivitet - antallet av substratmolekyler som blir konvertert til et molekyl av enzym pr tidsenhet.