Protein: struktur og funksjon. egenskaper av proteiner

Som kjent, proteiner - grunnlag av opprinnelsen til liv på planeten vår. Ifølge teorien om Oparin-Haldane var coacervate drop, som består av molekyler av peptider, har det blitt grunnlag av opprinnelsen av levende ting. Dette er uten tvil fordi analysen av den interne struktur av et hvilket som helst medlem av biomasse viser at disse stoffene har alt: planter, dyr, mikroorganismer, sopp, virus. Og de er veldig forskjellige i natur og makromolekylær.

Navnene på disse fire strukturer, de er synonymt:

• proteiner;
• proteiner;
• polypeptider;
• peptider.

proteinmolekyler

Deres tall er virkelig uberegnelig. I dette tilfellet kan alle av proteinmolekylene deles inn i to hovedgrupper:

• Enkel - bare består av aminosyresekvenser sammenbundet med peptidbindinger;
• Komplekset - struktur og strukturen til et protein som er karakterisert ved de ytterligere protolytic (protese) grupper, også kalt kofaktorer.

I dette tilfellet, de komplekse molekyler har også sin egen klassifisering.

Graderings komplekse peptider

1. Glykoproteiner - er nært knyttet protein og karbohydrat-forbindelser. Molekylet struktur vevet av prostetiske grupper mukopolysakkarider.
2. Lipoproteiner - en kompleksforbindelse av protein og lipid.
3. Metalloproteiner - som en prostetisk gruppe er de metallioner (jern, mangan, kobber, og andre).
4. Nukleoproteiner - Feedback-protein og nukleinsyrer (DNA, RNA).
5. Fosfoproteidy - konformasjon av proteinet og en rest av fosforsyre.
6. Chromoproteids - meget lik metalloproteiner, men et element som er en del av den prostetiske gruppe er en farget kompleks (rød - hemoglobin, grønn - klorofyll, og så videre).

Hver gruppe drøftet strukturen og egenskapene til proteiner er forskjellig. De funksjoner som de utfører, og vil variere avhengig av typen av molekylet.

Den kjemiske struktur av proteiner

Fra dette synspunktet proteiner - en lang, massiv kjede av aminosyrerester forbundet med hverandre spesifikke bindinger kalles peptid. Fra siden strukturer syrer avvike gren - radikaler. Denne strukturen av molekylet ble oppdaget av E. Fischer ved begynnelsen av XXI århundre.

Senere, proteinene, struktur og funksjon av proteiner har blitt studert i mer detalj. Det ble klart at aminosyrene som utgjør peptidet struktur, en total på 20, men de kan således kombineres på forskjellige måter. Derav mangfoldet av polypeptidprodukter strukturer. I tillegg, i prosessen med livet og ved utførelsen av sine funksjoner proteiner er i stand til å gjennomgå en serie av kjemiske transformasjoner. Som et resultat, de endrer struktur, og det er litt av en ny type tilkobling.

For å bryte peptidbindinger, dvs. forstyrre proteinstrukturen av kjeder må velges meget strenge betingelser (høy temperatur, sur eller alkalisk katalysator). Dette er på grunn av den høye styrke av de kovalente bindinger i molekylet, nemlig i den peptid-gruppen.

Påvisning av proteinstruktur i laboratoriet utføres ved bruk biuretreaksjon - effekt på polypeptid nyutfelt hydroksid, kobber (II). Komplekset av peptidet gruppe og kobber-ioner gir en lys fiolett farge.

Det er fire grunnleggende strukturelle organisasjon, som hver har sin egen karakteristikk av strukturen av proteiner.

Nivåer i organisasjonen: den primære strukturen

Som nevnt ovenfor, peptidet - en sekvens av aminosyrerester med inneslutninger, co-enzymer, eller uten dem. Så kaller dette den primære strukturen av molekylet, noe som er naturlig, selvfølgelig, det er de sanne aminosyrer bundet sammen av peptidbindinger, og ingenting annet. Det vil si at polypeptidet lineær struktur. I denne spesielle struktur av proteiner av denne typen - i som er avgjørende for utførelsen av funksjonene til proteinmolekylet denne kombinasjonen av syrer. Takket være disse funksjonene er mulig ikke bare å identifisere peptid, men også for å forutsi egenskaper og rollen som en helt ny, som ennå uoppdaget. Eksempler på peptider som har naturlig primærstruktur, - insulin, pepsin, chymotrypsin, og andre.

sekundære konformasjonen

Struktur og egenskaper av proteiner i denne kategorien variere noe. En slik struktur kan dannes først på arten eller når den utsettes for primær hydrolyse rigid, temperatur eller andre betingelser.

Dette konformasjon har tre varianter:

1. Jevne, regelmessige, stereoregulære spoler konstruert av aminosyrerestene som er tvunnet rundt kjernen forbindelsesaksen. Bare holdes sammen av hydrogenbindinger som forekommer mellom oksygen gruppe med ett peptid og den andre hydrogen. Der strukturen er riktig på grunn av det faktum at de svinger jevnt gjentas hver 4 nivå. En slik struktur kan være både venstrehendte og pravozakruchennoy. Men i de fleste kjente proteiner dextrorotatory isomeren dominerer. En slik konformasjon kalles alfa-strukturer.
2. Sammensetningen og strukturen av følgende type proteinet er forskjellig fra den forrige ved at hydrogenbindingene ikke er dannet mellom den stående ved siden av hverandre på den ene side av det gjenværende av molekylet og mellom i det vesentlige fjernes, karakterisert ved en tilstrekkelig stor avstand. Av denne grunn blir hele strukturen mer bølgende, foldede slange polypeptidkjeder. Det er en funksjon som bør være protein. Strukturen av aminosyrene av grenene skal være så kort som for glycin eller alanin, f.eks. Denne type sekundær konformasjon er kalt beta-ark for deres evne til å klebe seg sammen dersom dannelsen av den samlede strukturen.
3. Som hører til den tredje type proteinstruktur som biologi betegner kompleks raznorazbrosannye, sorterte fragmenter som ikke har noen stereoregularitet og i stand til å modifisere strukturen under påvirkning av ytre forhold.

Eksempler på proteiner som har sekundær struktur av natur, ikke er vist.

høyere utdanning

Dette er en ganske kompleks konformasjon, har navnet "globule". Hva er et protein? Strukturen av den er basert på den sekundære struktur, men det tilsatt nye typer interaksjoner mellom atomene i gruppene, og hele molekylet folder som, ledes slik, at de hydrofile grupper er blitt rettet inn i små dråper og hydrofobe - ut.

Dette forklarer ladning av proteinmolekylet i vann kolloidale oppløsninger. Hva er de typer interaksjoner er det?

1. Hydrogenbindinger - forblir uforandret mellom de samme deler som i den sekundære struktur.
2. Den hydrofobe (hydrofile) interaksjon - oppstår når det er oppløst i vann polypeptid.
3. Ionisk tiltrekning - raznozaryazhennymi dannet mellom aminosyrerestene (radikale) grupper.
4. Kovalente interaksjoner - kan dannes mellom de spesifikke sure seter - cystein-molekyler, eller rettere sagt, halene.

Således kan sammensetningen og strukturen av proteiner som har en tertiær struktur kan beskrives som en rullet opp i små dråper polypeptidkjeder, støtte og stabilisere dets konformasjon på grunn av ulike typer av kjemiske interaksjoner. Eksempler på slike peptider: fosfoglitseratkenaza, tRNA, a-keratin, fibroin, silke og andre.

Den kvartære struktur

Dette er en av de mest vanskelige av kulene, som danner proteiner. Strukturen og funksjonen av proteiner i en slik plan er meget allsidig og spesifikk.

Hva er dette konformasjon? Det er noen få titalls (noen ganger) av både store og små polypeptidkjeder, som er dannet uavhengig av hverandre. Men da, på grunn av de samme interaksjoner som vi har sett for den tertiære strukturen til disse peptider er vridd og sammenflettet. Således oppnådde komplekse konformasjonelle små kuler som kan inneholde metallatomer, og lipidgrupper, og karbohydrat. Eksempler på slike proteiner: DNA-polymerase, tobakk virus envelope protein, hemoglobin og andre.

Alle peptidstrukturer vi har omtalt, har sine egne metoder for identifikasjon i laboratoriet, basert på dagens muligheter for anvendelse av kromatografi, sentrifugering, elektronmikroskopi og optisk og høye datateknologi.

funksjoner

Strukturen og funksjonen av proteiner som er høyt korrelert med hverandre. Det vil si at hvert peptid spiller en rolle som er unike og spesifikke. Det er også de som er i stand til å utføre i en levende celle, flere vesentlige transaksjoner. Men det kan oppsummeres som å uttrykke de grunnleggende funksjonene til protein molekyler i kroppene til levende vesener:

1. Gir trafikk. Encellede organismer eller organeller, eller visse typer av celler som er i stand til bevegelse, kutt, bevegelser. Dette proteinet er tilgjengelig, og danner en del av deres struktur av motorapparat: cilia, flageller, cytoplasmiske membran. Hvis vi snakker om den manglende evne til forskyvning av cellene, kan proteinene bidra til deres reduksjon (myosin muskel).
2. Ernæringsmessig eller backup-funksjon. Det er en ansamling av proteinmolekyler i oocytter, embryoer og plantefrø for den videre fylling av manglende næringsstoffer. Ved spalting av peptidene produsere aminosyrer og biologisk aktive stoffer, som er nødvendig for normal utvikling av levende organismer.
3. Energien funksjon. Bortsett fra karbohydrater tvinger kroppen kan produsere og proteiner. I nedbrytning av 1 g av peptidet utgitt 17.6 kJ nyttig energi i form av adenosintrifosfat (ATP), som er brukt på vitale prosesser.
4. Signal og regulerende funksjon. Den består i å utføre nøye overvåkning av pågående prosesser og overføring av signaler fra celle til vev, fra dem til myndighetene, fra den siste til systemet, og så videre. Et typisk eksempel er insulin, som er strengt registrerer antall blodsukker.
5. Receptor funksjon. Dette oppnås ved å endre konformasjonen av peptidet med den ene siden av membranen og inngrep med den annen ende av restrukturering. Når dette skjer, og signaloverføringen og den informasjon som kreves. De fleste av disse proteinene er innleiret i den cytoplasmiske membranen av celler og utføre en streng kontroll over alt materiale som passerer derigjennom. Også varsle deg om de kjemiske og fysiske endringer i miljøet.
6. Transport funksjon av peptidene. Det utføres feeds proteiner og transportørproteiner. Deres rolle er åpenbar - transport av ønskelige molekyler til områder med lav konsentrasjon av de høye deler. Et typisk eksempel er transport av oksygen og karbondioksid fra organer og vev av proteinet hemoglobin. De har også oppnådd levering av forbindelser med en lav molekylvekt gjennom membranen inn i cellen.
7. Struktur-funksjon. En av de viktigste av de som utfører protein. Strukturen av celler og organeller deres er gitt peptider. De er tilsvarende til rammen definere form og struktur. I tillegg har de også støtte det, og endre om nødvendig. Derfor, for vekst og utvikling av alle levende organismer essensielle proteiner i kosten. Slike peptider innbefatter elastin, tubulin, kollagen, aktin, og andre keratin.
8. Den katalytiske funksjon. Hennes utfører enzymer. Mange og varierte, de akselerere alle de kjemiske og biokjemiske reaksjoner i kroppen. Uten deres medvirkning, vil vanlig eple i magen kunne fordøye bare i to dager, er det sannsynlig å bøye samtidig. Under påvirkning av katalase, peroksydase og andre enzymer, skjer dette i to timer. I alminnelighet er det takket være denne rolle, proteinanabolisme og katabolisme utføres, det vil si plast og energimetabolisme.

Den beskyttende rolle

Det finnes flere typer trusler, fra hvilke proteiner er utformet for å beskytte kroppen.

For det første, kjemiske angrep traumatiske reagenser, gasser, molekyler, stoffer forskjellig virkningsspektrum. Peptider er i stand til å engasjere med dem i en kjemisk reaksjon, å omdanne til en ufarlig form eller ganske enkelt å nøytralisere.

For det andre, den fysiske trusselen fra såret - hvis proteinet fibrinogen i tid ikke er forvandlet til fibrin på stedet av skader, blodet ikke skille seg, og dermed blokkering vil skje. Deretter, tvert imot, det er behov plasmin peptid stand sugd blodpropp og gjenopprette patency av fartøyet.

For det tredje, trusselen om immunitet. Struktur og verdien av proteiner som danner immunforsvaret, er ekstremt viktig. Antistoffer, immunoglobuliner, interferoner - er alle viktige og vesentlige deler av lymfesystemet og immunsystemet. Eventuelle fremmedpartikler, skadelig molekyl, døde celler eller en del av hele strukturen utsettes for en øyeblikkelig undersøkelse av peptidforbindelse. Det er derfor en person kan eie, uten hjelp av medisiner hver dag for å beskytte seg mot smitte og enkle virus.

fysiske egenskaper

Strukturen til protein-cellene er meget spesifikk og avhenger av funksjonen. Men de fysikalske egenskaper for peptidene er like og kan reduseres til de følgende egenskaper.

1. Vekt molekyler - til 1000000 Daltons.
2. I vandig oppløsning danner det kolloidale system. Det struktur kjøper lade stand varierer avhengig av surheten av mediet.
3. Når de utsettes for harde betingelser (stråling, syre eller alkali, temperatur, etc.) er i stand til å bevege seg til andre nivåer konformasjoner, dvs. denaturering. Fremgangsmåten i 90% av tilfellene irreversible. Men det er en omvendt skift - renaturering.

Denne grunnleggende egenskaper av fysiske egenskapene til peptidene.