Nivåene av strukturell organisering av proteinmolekylene eller proteinstrukturen

Strukturen av proteinmolekylet som studeres i over 200 år. Hun er kjent for mange proteiner. Noen av dem er blitt syntetisert (for eksempel insulin, RNase). Den grunnleggende strukturell og funksjonell enhet av proteinmolekyler fra aminosyrer. Videre karboksyl- og aminogrupper og proteiner inneholde andre funksjonelle grupper, som bestemmer deres egenskaper. Slike grupper innbefatter plasseres i det laterale forgreninger proteinmolekylet: karboksygruppen av asparaginsyre eller glutaminsyre, aminogruppen i lysin eller hydroksylysin, guanidingruppen i arginin, imidazolgruppen i histidin, hydroksylgruppen i serin og treonin, en fenol-gruppe av tyrosin, sulfhydrylgruppen cystein, disulfidgruppe av cystin, tioetergruppe av metionin, fenylalanin benzelnoe kjerne, alifatiske kjeder med andre aminosyrer.

Det er fire nivåer av strukturell organisering av proteinmolekylene.

Den primære strukturen til proteinet. Aminosyrer i proteinmolekylet er bundet sammen med peptidbindinger, og danner således den primære struktur. Det avhenger av den kvalitative sammensetning av aminosyrer, deres antall og sekvensen mellom forbindelsene. Den primære strukturen til proteinet som oftest bestemt ved Sanger. Testen protein blir behandlet med en oppløsning ditroftorbenzola (DNP), hvorved det dannes dinitrofenyl-protein (protein-DNP). Deretter DNP-hydrolysert protein dannede rest proteinmolekylet og DNP-aminosyre. DNP-aminosyre utvinnes fra denne blanding og målbare hydrolyse. Produktene av hydrolyse er aminosyrebaserte og dinitrobenzen. Resten av proteinmolekylet reagerer med de nye partier av DNP så lenge hele molekylet ikke brytes ned til aminosyrer. Basert på det kvantitative studium av aminosyrer som utgjør den primære strukturen til individuell krets protein. Kjent primære struktur av proteiner som insulin, myoglobin, hemoglobin, glukagon og mange andre).

Ved fremgangsmåten ifølge Edman protein blir behandlet med fenylisotiocyanat. Noen ganger ved anvendelse av proteolytiske enzymer - trypsin, pepsin, chymotrypsin, peptidase, etc.

Den sekundære strukturen til proteinet. Amerikanske forskere, ved hjelp av røntgenanalyse, funnet at proteinet polypeptidkjedene som ofte foreligger i form av alfa-helikser og noen ganger beta strukturer.

Alfa-heliks blir sammenlignet med en spiraltrapp, som utfører den funksjon av graden av aminosyrerester. I molekyler fibrillær proteiner (silkefibroin) polypeptidkjede er nesten helt strukket (beta-struktur) og anordnet i form av kuler, stabiliseres ved hydrogenbindinger.

Alfa-heliks kan dannes spontant i de syntetiske polypeptider (dederon, nylon), som har en molekylvekt på fra 10 til 20 tusen. Ja. På visse deler av molekylet proteiner (insulin, hemoglobin, RNAse) bryter den alfa-spiralformet konfigurasjon av peptidkjeden, og er utformet spiralformet struktur av en annen type.

Den tertiære strukturen til proteinet. Spiral deler av polypeptidkjeden til proteinmolekylet er i forskjellige forhold som bestemmer tertiær (tre-dimensjonal) struktur, form og fasong av volumet av proteinmolekylet. Det antas at den tertiære strukturen til automatisk og oppstår på grunn av en vekselvirkning med aminosyreresiduer av løsningsmiddelmolekyler. Således hydrofobe radikaler "trukket" til proteinmolekylet, som danner deres tørre sone og hydrofile grupper er orientert mot oppløsningsmiddel, noe som fører til dannelsen av energetisk gunstig bekreftelser molekyl. Denne prosess er ledsaget av dannelsen av intramolekylære bindinger. Den tertiære strukturen til proteinet molekylet transkribert til RNA, hemoglobin, lysozym fra kylling egg.

Den kvaternære struktur av proteinet. Denne type struktur av proteinmolekylet finner sted som et resultat av foreningen av flere underenheter integrert i et enkelt molekyl. Hver underenhet har en primær, sekundær og tertiær struktur.